11.01.2023
Функции белков полностью зависят от их пространственной структуры, которую в подавляющем большинстве случаев устанавливают с помощью рентгеноструктурного анализа. Основным ограничением данного метода остаётся необходимость получения высококачественных кристаллов белков. Но попытки закристаллизовать белок зачастую трудоемки, время затратны, мало прогнозируемы и до сих пор проводятся методом проб и ошибок. Однако с помощью малоуглового рентгеновского рассеяния (МУРР) было установлено, что перед началом кристаллизации белков в растворе образуются олигомеры, являющиеся 3D фрагментами её будущего кристалла: для протеиназы К – димеры. Однако МУРР-эксперимент не позволил установить, какой именно из шести возможных димеров (A-F) является кластером-прекурсором (строительным кирпичиком) кристалла этого белка.
Учеными ФНИЦ «Кристаллография и фотоника» РАН с помощью метода молекулярной динамики в условиях кристаллизации было смоделировано поведение каждого типа димера (A-F). Затем по среднеквадратичным отклонениям альфа-углеродов белка от их усреднённых положений (за всю симуляцию) была оценена стабильность всех димеров. Наиболее устойчивым оказался димер Е, из чего следует, что именно он является кластером-прекурсором кристаллов протеиназы К.
Подробнее в журнале Crystals.